Previous Page  16 / 44 Next Page
Information
Show Menu
Previous Page 16 / 44 Next Page
Page Background

1 6

в т о р а я м е ж д у н а р о д н а я к о н ф е р е н ц и я « м и р о в а я с о я - к о р м а »

WORLD SOY – FEEDS

МИРОВАЯ СОЯ – КОРМА

Вторая международная конференция

Сокращение

антипитательных

факторов в соевых

бобах и люпинах

Таблица 1. Различия люпина и сои по отдельным

характеристикам биохимического состава

№ п/п

Показатели, %

Зерно сои

Зерно белого люпина

1

Сырой протеин (СП)

34–38

34–40

2 Белок

32–38

32–37

3 Сырой жир (СЖ)

16–19

8–11

4 Сырая клетчатка (СКл)

5–8

9–11

Таблица 2. Характеристики разных сортов

люпинов как кормовых культур

Сырой

протеин

Сырой

жир

Сырая

клетчат-

ка

Сырая

зола

БЭВ Крахмал

Обмен-

ная энер-

гия / сух.

в-во

Белые люпины

37,6

8,8

13,6

4,1

35,9

8

14,5

Желтые люпины 43,9

5,4

16,7

5,1

28,9

4

14,1

Голубые люпины 34,9

5,5

15,9

3,8

39,9

Соевые бобы

40,4

20,1

6

5,3

28,2

17,6

Полевые бобы

29,9

1,6

9

3,9

55,6

41

14,4

Горох

28,9

1,5

6,8

3,7

62,1

48

15,5

(оба содержатся в соевых семенах),

инактивируются при тепловой об-

работке. Поскольку аналитическое

определение активности ингиби-

тора трипсина (TIA) является очень

дорогостоящим, то для сравнения

используют более простой способ,

а именно определение активности

уреазы;

• индекс дисперсности протеина.

Ферменты представляют собой бел-

ковые вещества, поэтому при тепло-

вой обработке, чтобы инактивиро-

вать антипитательные факторы,

происходит денатурация протеина,

то есть растворимость протеина

в воде или растворе гидроксида ка-

лия уменьшается. Эта денатурация

протеина означает повреждение

аминокислот, а именно лизина. По-

этому уменьшение растворимости

используется как показатель для

возможного повреждения протеина.

Самое важное при обработке со-

евых бобов: для снижения показа-

телей TIA и активности уреазы не-

обходимы влажность, температура

и время. Чем суше ведение процес-

са, тем больше опасность повреж-

дения протеина. Обработка в те-

чение более длительного времени

при сниженной температуре всегда

является более бережным для про-

дукта методом.

Влияние ингибиторов

трипсина на

расщепление белка

Субстрат

Фермент

Субстрат

Фермент

Ингибитор

трипсина

Ингибитор

трипсина

Василий

Зябрев,

руководитель

проектов Amandus

Kahl Hamburg

А в т о р :

В

европейских странах все боль-

шее внимание уделяется растени-

ям, способным заменить дорого-

стоящие источники животного

протеина в кормах. Одним из них

может стать люпин.

Люпины являются собирателями

азота, улучшают почву, мобилизу-

ют в ней фосфат, имеют стойкие

к растрескиванию стручки, легко

собираются сельскохозяйственной

техникой. Желтые и голубые люпи-

ны давно используются в качестве

зеленого корма.

К началу XXI века на смену упомя-

нутым видам растений пришли

новые – люпин узколистный и лю-

пин белый, которые обладают вы-

сокой зерновой продуктивностью

и концентрацией белка в семенах:

зерновая продуктивность первого –

3–4 тонны с гектара, концентрация

белка в семенах – 35–40%; показа-

тели второго соответственно 4,5–

5,5 тонны с гектара и 38–42%.

Проблема использования бобовых

в качестве источника протеина для

кормления животных заключается

в том, что они содержат антипита-

тельные факторы, поэтому нельзя

использовать необработанные куль-

туры. Антипитательными фактора-

ми соевых бобов являются ингиби-

торы трипсина; у люпина – алкало-

иды, придающие семенам горький

привкус и являющиеся вредными

для здоровья. Для понимания не-

обходимости и эффекта обработки

нужно знать следующие термины:

• трипсин – фермент, вырабатыва-

емый поджелудочной железой жи-

вотного и действующий в первом

сегменте тонкого кишечника – в две-

надцатиперстной кишке. Трипсин

является самым важным фермен-

том группы протеиназы, задачей

которой является расщепление про-

теина на аминокислоты (например,

лизин, метионин, цистин и т. д.);

• ингибиторы трипсина являются

веществами растительного проис-

хождения и принадлежат к группе

ингибиторов протеазы. Они обра-

зуют в пищеварительном тракте

соединение с трипсином. За счет

этого фермент меняется таким об-

разом, что принцип «ключ – замок»

между ферментом и субстратом

(протеином) не срабатывает, и не

происходит расщепления на ами-

нокислоты (см. рисунок);

• уреаза – растительный, расщепля-

ющий мочевину, фермент. Для пи-

щеварения животных этот фермент

играет незначительную роль. Уреа-

за также, как и ингибитор трипсина

С люпином немного другая ситуа-

ция. Новые селекции – это так на-

зываемые сладкие люпины с содер-

жанием алкалоидов менее 0,05%.

Но так как люпин, как и соя, отно-

сится к семейству бобовых куль-

тур, то видовой особенностью яв-

ляется наличие горького привкуса.

Так что термическая обработка не

только желательна, но и необходи-

ма перед скармливанием.

В люпинах, в противоположность

гороху и бобам, мало крахмала,

но высоко содержание протеина,

а у белого люпина и до 10% жира.

Для приближения питательности

зерна люпина к сое следует обяза-

тельно подвергнуть первый меха-

ническому обрушению. Для молод-

няка птицы, животных и для цен-

ных пород рыб шелушение люпина

обязательно. Тогда концентрацию

сырой клетчатки можно суще-

ственно уменьшить.

Более подробнуюинформацию о ме-

тодах и технологии обработки бобо-

вых можно будет услышать в докла-

де автора статьи на конференции

«Мировая соя – корма – 2016».